As proteínas fazem parte da membrana plasmática e lá executam diversas funções.
Mas, o que são exatamente as proteínas?
Proteínas são polímeros constituídos de α – aminoácidos como monômeros. Existem mais de 300 aminoácidos na natureza, mas apenas 20 são utilizados na formação de proteínas nos mamíferos. Isso por causa da muito, muito, muito divertida tradução protéica, que quando ocorre é necessário que haja ao menos um códon para que o aminoácido faça parte da cadeia protéica. Cenas dos próximos capítulos.
Como são classificados os aminoácidos
A classificação dos aminoácidos é feita de acordo com a sua cadeia lateral. Dependendo dela, ele pode ser carregado ou não carregado, hidrofóbico ou hidrofílico, polar, apolar ou não polar.
- Um aminoácido é considerado carregado negativamente se a soma de suas cargas der negativa, e positivamente, se a soma der positiva;
- Um aminoácido é considerado apolar, polar ou não polar dependendo dos tipos de átomos e cadeia que formam a cadeia lateral. Esta análise é feita como em qualquer outra molécula química quando se é observada a polaridade da molécula;
Além disso, os aminoácidos podem ser classificados de acordo com a sua importância para o organismo. Essenciais são aqueles que não são sintetizados pelo organismo, não essenciais aqueles que são sintetizados. Por fim, eles podem ser também denominados cetogênicos, se forem capazes de serem sintetizados em corpos cetônicos ou glucogênicos, quando podem ser transformados em glicose.
Outro ponto importante das classificações dos aminoácidos, é que como qualquer outra molécula que possua um carbono quiral, os aminoácidos também possuem isômeros ópticos dextrógiro e levógiro. No entanto, na formação de proteínas, apenas os L – isômeros são utilizados.
Casos Especiais
Há três casos especiais de aminoácidos a saber:
- A cisteína possui enxofre na sua estrutura;
- A glicina é o único aminoácido que não possui carbono quiral;
- A prolina é um iminoácido;
O que significa ser iminoácido? É porque na estrutura da prolina, o carbono α é ligado à uma cadeia fechada não – aromática:
Estrutura Molecular da Prolina
O enxofre na cisteína é importante, pois esses átomos realizam pontes de enxofre que são muito fortes, e assim é possível que haja uma estabilização das estruturas das proteínas e peptídeos através dessas ligações.
Basicidade e Acidez dos Aminoácidos
Tendo em mente a teoria de ácido – base de Bronsted – Lowry, dependendo do pH do meio inserido, o aminoácido se comporta como um ácido ou como uma base.
- em pH baixo: o meio tem excesso de H+, a tendência do aminoácido é ficar totalmente protonado. Quando somadas as cargas, é provável que o resultado dê positivo;
- em pH moderado: a concentração de H+ não é suficiente nem para desprotonar nem protonar o aminoácido, ele configura – se num estado de carga neutra conhecido como zwitterion;
- em pH alto: o meio tem falta de H+, a tendência do aminoácido é ficar totalmente desprotonado. Quando somadas as cargas, é provável que o resultado dê negativo.
Curva de titulação
É possível realizar uma titulação com uma solução de aminoácidos. Durante esse processo, a solução passará de um estado carregado positivamente, neutro e depois negativamente (ou negativo, neutro e positivo). No meio do processo, ao alcançar o estado neutro, em que o aminoácido está no estado zwitterion, surge o chamado ponto isoelétrico (pI).
O pI corresponde ao pH da solução quando a soma das cargas é nula muito próximo a zero.
É possível calcular esse pI. Quando o aminoácido é monoamínico e monocarboxílico, o pI é a soma aritmética do ponto em que o aminoácido está totalmente protonado e do ponto em que o aminoácido está totalmente desprotonado. Se o aminoácido não for monoamínico e monocarboxílico, dai tem que usar uma fórmula com log e blablabla, muito complicado. Deixa isso pra quem for bioquímico e coisas assim. A curva de titulação da glicina é assim:
Curva de Titulação da Glicina
Se colocássemos os aminoácidos em um campo elétrico, como eles se comportariam?
Talvez numa situação em que seja necessária a purificação de uma mistura de aminoácidos, pode – se coloca – los em um campo elétrico. É porque, dois aminoácidos diferentes em um determinado pH vão se comportar de uma maneira particular. Pode ser que no pH escolhido um esteja neutro e o outro carregado positivamente. Nesse caso, dentro de um campo elétrico, o que está carregado positivamente irá se direcionar ao polo negativo, e o neutro ficaria parado. Então, é possível separa – los dessa maneira.
Formação de Proteínas
Dois aminoácidos se ligam pela ligação peptídica, e assim nasce o peptídeo. Cada unidade do peptídeo é chamada de resíduo. Dois resíduos é um peptídeo, três, um tripeptídeo, até chegar aos polipeptídeos. Muitos peptídeos, uma proteína.
Quando a proteína é formada por uma só cadeia de polipeptídeo, dizemos que ela é monomérica. Mais que uma, multimérica. Quando há tipos diferentes de cadeia, ai classifica – se em heteromultímero, e homomultímero quando é um tipo de cadeia só. Esses tipos de cadeias são as chamadas cadeia alfa e beta.
Níveis da Estrutura Proteica
Há três níveis de estrutura proteica:
- Primário: é a sequência de aminoácidos que forma a proteína;
- Secundário: o nível primário permite que os aminoácidos se configurem espacialmente entre alfa – hélice ou folha – beta;
- Terciário: é o entrosamento entre uma folha – beta com uma alfa – hélice, estabilizados por pontes de hidrogênio e de dissulfeto, até entre aminoácidos distantes um do outro! Diferente do nível secundário, em que a interação é basicamente entre aminoácidos muito próximos um ao outro;
- Quartenário: é quando uma proteína possui mais de uma ou mais cadeia polipeptídica, como é o caso da hemoglobina.
Conformação das Proteínas
- As proteínas se enovelam de forma que sua estrutura fique a mais termodinamicamente estável possível;
- Existem 3 a 6 resíduos por volta em uma alfa – hélice padrão;
- A volta beta conta com a presença principalmente de glicina e prolina;
Hélices, Folhas e Voltas
A proteína, como já dito, é composta de alfa – hélice, folha beta e as voltas. As diversas combinações fazem com que as proteínas possam ter incontáveis formas. Cada forma permite que cada uma tenha uma atividade específica.
Ilustração de 6 alfas - hélice
Ilustração de uma típica folha - beta.
Quando uma folha beta se torce e enrola, ela forma uma estrutura em forma de barril, chamada barril beta. É um tipo de arranjo comum em proteínas transmembranares.
O enovelamento
A forma com que as proteínas vão se enovelar já é determinada pela sequência primária de aminoácido. No entanto, existem outras proteínas, as chaperonas, que são determinantes de enovelamento e têm como outras funções acelerar esse processo.
Funções Gerais das Proteínas
Em geral, sua função é de estrutura. Especificamente, suas funções são diversas como: contração muscular, enzimas, anticorpos, transporte, estoque.
Proteínas na Membrana Plasmática
A membrana plasmática é formada por uma bicamada de lipídeos. Por ser essencialmente hidrofóbica, as partes hidrofóbicas dos aminoácidos ficam voltados para o lado da membrana plasmática. O “interior” da proteína de membrana, portanto, é essencialmente hidrofílico. É por isso que através dos canais proteicos das membranas é possível a passagem de moléculas polares.
Existem dois tipos de proteínas inseridos na membrana plasmática: proteínas periféricas ou extrínsecas e as proteínas integrais, intrínsecas ou transmembrana.
As proteínas periféricas são facilmente retiradas da membrana plasmática, pois sua interação com a bicamada lipídica é muito fraca. Já as extrínsecas são o oposto, então tem uma interação muito forte e dificilmente pode ser retirada da membrana. Outra característica importante desse último grupo, é que elas podem atravessar a membrana plasmática mais de uma vez, criando assim um verdadeiro canal de passagem.
Modelo do Mosaico Fluído
Esse modelo recebe esse nome porque a forma idealizada da membrana plasmática assemelha – se a um típico mosaico, em que as proteínas estão inseridas na membrana. E é fluído porque a membrana não é um componente estático, os seus componentes estão em constante movimentação. Uns até podem se movimentar mais do que os outros, mas a verdade é que poucos componentes são estáticos dentro da membrana.
Interação das Proteínas com a Membrana Plasmática
Dependendo da proteína, ela pode atravessar a membrana uma vez, estar voltada apenas para o interior celular, ou voltada apenas para o exterior celular. Algumas, como já dito, atravessam várias vezes a membrana, criando os canais.
Diversas Formas de Inserção de Proteínas na Membrana Plasmática
Transporte Através da Membrana
A passagem de moléculas apolares pela membrana ocorre facilmente pela difusão, sem a necessidade das proteínas, já que a membrana é uma bicamada lipídica, naturalmente apolar. Então, não há uma barreira física para a sua passagem. As moléculas polares pequenas, como a água, também conseguem passar facilmente pela membrana, sem a necessidade de proteínas.
Porém, quando moléculas polares grandes ou íons tentam passar pela membrana, daí tem que ter as proteínas, pois essas moléculas não conseguem atravessar a barreira lipídica.
Classificação dos Sistemas de Translocação de Membranas
As proteínas inseridas nas membranas podem ser carreadoras ou formarem um canal proteico. As carreadoras resgatam o soluto e o encaminha para o meio celular desejado. As que formam um canal, pelo próprio nome já diz, são simplesmente um canal de passagem. Pensando em um transporte ativo, a proteína encarregada disso deve ser a carreadora, embora ela também participe do passivo.
Uniporte, Simporte, Antiporte
Há três classificações de passagem de solutos pela membrana: uniporte, simporte e antiporte.
Uniporte é quando uma única molécula passa de um meio para outro. Simporte quando duas moléculas passam no mesmo sentido de um meio para outro (tipo, os dois vão do extracelular para o intra). E antiporte quando duas moléculas vão para caminhos opostos.
Referências Alberts, B.etal. (2010) Biologia Molecular da Célula. 5ed. ARTMED. Nelson, D.; Cox, M.; (2010) Lehninger Princípios de Bioquímica. 5ed. SARVIER.
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